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https://hdl.handle.net/1822/75192
Registo completo
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.advisor | Ribeiro, Artur | por |
dc.contributor.advisor | Silva, C. | por |
dc.contributor.author | Gonçalves, Filipa Daniela Gomes | por |
dc.date.accessioned | 2022-01-04T16:51:05Z | - |
dc.date.available | 2022-01-04T16:51:05Z | - |
dc.date.issued | 2021-05-11 | - |
dc.date.submitted | 2021 | - |
dc.identifier.uri | https://hdl.handle.net/1822/75192 | - |
dc.description | Tese de Doutoramento em Engenharia Química e Biológica | por |
dc.description.abstract | A atividade diária e o exercício físico são responsáveis pela produção de odores corporais desagradáveis que podem causar ansiedade e embaraço social. A procura de novas soluções que previnam o desenvolvimento desses odores é atualmente objeto de interesse para as indústrias da cosmética e têxtil. Nos mamíferos, as proteínas de ligação a odores (OBPs) são responsáveis pelo transporte de moléculas odoríferas do muco nasal aos recetores olfativos. As OBPs são proteínas extracelulares com uma estrutura robusta e estável em barril β, com grande capacidade para ligar a diferentes ligandos. Estas características têm sido foco de diferentes trabalhos de modo a compreender os mecanismos inerentes à sua função na natureza e a desenvolver aplicações biotecnológicas avançadas. Os resultados levaram-nos a estudar as OBPs como uma solução elegante para prevenir e/ou remover odores desagradáveis dos têxteis, através da captura de odores e libertação controlada de fragrâncias. Inicialmente, a OBP de porco (pOBP) foi fundida com três péptidos de penetração celular (CPPs). Estas proteínas (OBP::CPPs), em conjunto com lipossomas, foram usadas como transportadores e reservatórios num sistema avançado de captura de moléculas odoríferas. A pOBP foi também fundida com o péptido SP-DS3, com e sem o espaçador GQ20 para a ancoragem na membrana lipídica de lipossomas. A transdução/captura de 1-aminoanthraceno (1- AMA, ligando modelo fluorescente) para o interior dos lipossomas revelou ser dependente da proximidade da proteína à membrana lipídica. Estes trabalhos permitiram o desenvolvimento de dispositivos para a encapsulação de fragrâncias e captura de odores pelos lipossomas. Outras proteínas, a OBP truncada com as mutações F44A e F66A, e a OBP::GQ20::SP-DS3, apresentaram uma afinidade ao 1-AMA diferenciada e dependente da temperatura Recentemente, foi desenvolvido um “têxtil inteligente” pela funcionalização do tecido com OBP::GQ20::CBM (OBP fundida com o espaçador GQ20 e um módulo de ligação a carbohidratos). O têxtil funcionalizado revelou capacidade de libertação controlada de fragrâncias em resposta à transpiração (suor). | por |
dc.description.abstract | The daily activity and physical exercise are responsible for the generation of unpleasant body odors that may cause social unrest and embarrassment. The search for new solutions to prevent the development of these odors is nowadays a subject with great interest for cosmetic and textiles industries. In mammals, odorant-binding proteins (OBPs) are responsible to transport odorant molecules across the aqueous nasal mucus until the olfactory receptors (ORs). OBPs are small extracellular proteins with a robust and stable three-dimensional structure in β-barrel with great ability to bind differentiated ligand molecules which has driven the research to understand the mechanisms underlying the OBP function in nature and the development of advanced biotechnological applications. These features inspired us to study OBPs as an elegant solution to prevent and/or remove unpleasant odors from textiles, by the entrapment of odors and the controlled release of fragrances. Firstly, porcine OBP (pOBP) was fused with three cell penetrating peptides (CPPs). A new methodology using liposomes as reservoirs and OBP::CPPs as carriers was developed as an advanced system to capture odorant molecules. pOBP was also fused with an anchor peptide (SP-DS3), without and with a spacer GQ20, and the liposomes were produced anchoring these new fusion proteins in the lipid membrane. The transduction of 1-aminoanthracene (1-AMA, a fluorescent ligand model) into the liposomes revealed to be driven by the proximity of the protein to the liposomal membrane. Both works showed the development of an efficient device for the encapsulation of fragrances or capture of unpleasant odors inside of the liposomes. Other two proteins, truncated OBP with mutation F44A and F66A, and OBP::GQ20::SP-DS3 presented differentiated 1-AMA binding behavior depending on the temperature. Further a smart fabric was developed by functionalization with OBP::GQ20::CBM (OBP fused with a spacer GQ20 and a carbohydrate-binding module). The functionalized fabric exhibited controlled release of fragrances triggered by perspiration (sweat). | por |
dc.description.sponsorship | Fundação para a Ciência e a Tecnologia (FCT) | por |
dc.language.iso | eng | por |
dc.relation | SFRH/BD/114684/2016 | por |
dc.rights | openAccess | por |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ | por |
dc.subject | Libertação de fragrâncias | por |
dc.subject | Lipossomas | por |
dc.subject | Proteínas de ligação a odorantes | por |
dc.subject | Redução de odores | por |
dc.subject | Têxtil inteligente | por |
dc.subject | Fragrance release | por |
dc.subject | Liposomes | por |
dc.subject | Odorant-binding protein | por |
dc.subject | Odor reduction | por |
dc.subject | Smart textile | por |
dc.title | Liposome-OBP conjugates for odour reduction and fragance release | por |
dc.title.alternative | Conjugados lipossomas-OBP para a redução de odores e libertação de fragrâncias | por |
dc.type | doctoralThesis | eng |
dc.identifier.tid | 101527390 | por |
thesis.degree.grantor | Universidade do Minho | por |
sdum.degree.grade | Muito bom | por |
sdum.uoei | Escola de Engenharia | por |
dc.subject.fos | Engenharia e Tecnologia::Biotecnologia Industrial | por |
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Ficheiro | Descrição | Tamanho | Formato | |
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